Rhizobium leguminosarum HupE is a highly-specific diffusion facilitator for nickel uptake

Albareda Contreras, Marta; Rodrigue, A.; Brito Lopez, Maria Belen; Ruiz Argüeso, Tomas-Andres; Imperial Ródenas, Juan; Mandar Berthelot, Marie Andree y Palacios Alberti, Jose Manuel (2015). Rhizobium leguminosarum HupE is a highly-specific diffusion facilitator for nickel uptake. "Metallomics", v. 7 ; pp. 691-701. ISSN 1756-5901. https://doi.org/10.1039/C4MT00298A.

Descripción

Título: Rhizobium leguminosarum HupE is a highly-specific diffusion facilitator for nickel uptake
Autor/es:
  • Albareda Contreras, Marta
  • Rodrigue, A.
  • Brito Lopez, Maria Belen
  • Ruiz Argüeso, Tomas-Andres
  • Imperial Ródenas, Juan
  • Mandar Berthelot, Marie Andree
  • Palacios Alberti, Jose Manuel
Tipo de Documento: Artículo
Título de Revista/Publicación: Metallomics
Fecha: 2015
Volumen: 7
Materias:
Escuela: E.T.S.I. Agrónomos (UPM) [antigua denominación]
Departamento: Biotecnología - Biología Vegetal
Licencias Creative Commons: Reconocimiento - Sin obra derivada - No comercial

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Resumen

Bacteria require nickel transporters for the synthesis of Ni-containing metalloenzymes in natural, low nickel habitats. In this work we carry out functional and topological characterization of Rhizobium leguminosarum HupE, a nickel permease required for the provision of this element for [NiFe] hydrogenase synthesis. Expression studies in the Escherichia coli nikABCDE mutant strain HYD723 revealed that HupE is a medium-affinity permease (apparent Km 227 ! 21 nM; Vmax 49 ! 21 pmol Ni2+ min"1 mg"1 bacterial dry weight) that functions as an energy-independent diffusion facilitator for the uptake of Ni(II) ions. This Ni2+ transport is not inhibited by similar cations such as Mn2+, Zn2+, or Co2+, but is blocked by Cu2+. Analysis of site-directed HupE mutants allowed the identification of several residues (H36, D42, H43, F69, E90, H130, and E133) that are essential for HupE-mediated Ni uptake in E. coli cells. By using translational fusions to reporter genes we demonstrated the presence of five transmembrane domains with a periplasmic N-terminal domain and a C-terminal domain buried in the lipid bilayer. The periplasmic N-terminal domain contributes to stability and functionality of the protein

Más información

ID de Registro: 40478
Identificador DC: http://oa.upm.es/40478/
Identificador OAI: oai:oa.upm.es:40478
Identificador DOI: 10.1039/C4MT00298A
URL Oficial: http://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2015/mt/c4mt00298a#!divAbstract
Depositado por: Memoria Investigacion
Depositado el: 13 May 2016 15:38
Ultima Modificación: 13 May 2016 15:38
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